Bílkoviny

Charakteristika

bílkoviny jsou základní stavební jednotou živé hmoty, přítomné ve všech buňkách
bílkoviny neboli PROTEINY patří mezi BYOPOLIMERY (přírodní makromolekulární látky)
jsou složené z aminokyselinových zbytků (více než 100) spojených peptidickou vazbou
na jejich stavbě se podílí 20 proteinogenních aminokyselin
v organismu mají nejrůznější funkce:

bílkoviny můžeme dělit na :
- JEDNODUCHÉ – obsahují ve svých molekulách ještě nebílkovinnou složku, tzv. prostetickou skupinu

Struktura

PRIMÁRNÍ STRUKTURA udává pořadí (sekvenci) aminokyselin v polypeptidovém řetězci a podmiňuje biochemickou funkci bílkovin, např. Gly-Gly-Ala-Leu-Gly… primární struktura bílkovin je určena geneticky v podobě genetického kódu v molekule DNA. Už při záměně jedné aminokyseliny v sekvenci za jinou aminokyselinu může dojít k těžké poruše organismu
SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA je dána geometrickým uspořádáním polypeptidového řetězce a je umožněna volnou rotací kolem jednoduchých vazeb α- uhlíku v polypeptidovém řetězci a stabilizována existencí vodíkových vazeb -N-

-C-

existují dvě základní sekundární struktury :

α- helix představuje uspořádání polypeptidového řetězce do pravotočivé šroubovice jsou stabilizovány vodíkovými vazbami, postranní řetězce směřují vně šroubovice
skládaný list (β-struktura) představuje spojení mnoha rovnoběžných bílkovinných makromolekul do tvaru, který připomíná složený list papíru; makromolekuly jsou spojeny přes intramolekulární vodíkové vazby, postranní řetězce aminokyselin směřují nad a pod rovinu skládaného listu

TERCIÁLNÍ STRUKTURA představuje uspořádání α- helixu a skládaného listu v prostoru, typický je lobulární (klubkovitý) nebo fibrilární (vláknitý) tvar, jednotlivé části řetězce k sobě váží disulfidické vazby (podílí se i vodíkové vazby, van der Waalsovy síly a iontové vazby)
KVARTÉRNÍ STRUKTURA objasňuje výstavbu molekul bílkovin z jednotlivých polypeptidových řetězců, tzv. podjednotek, které spolu nejsou propojeny peptidickými vazbami

Vlastnosti

vlastnosti bílkovin jsou dány jejich strukturou a určují jejich funkci v organismu
jsou to pevné látky, jejich rozpustnost ve vodných roztocích je závislá na struktuře
pokud jsou rozpustné, tvoří koloidní roztoky (od pravých roztoků se liší velikostí rozptýlených částic)
VYSOLOVÁNÍ (zvyšování koncentrace soli) koloidních roztoků bílkovin způsobuje vyloučení bílkovin z roztoku ve formě sraženiny tzv. KOAGULACE, může být vratná nebo nevratná
účinkem některých fyzikálních nebo chemických vlivů (vyšší teplota, ozáření, roztoky kyselin, zásad) dochází k ireversibilním změnám terciální struktury, nastává DENATURACE, bílkovina ztrácí biologickou aktivitu

Zástupci

Jednoduché bílkoviny

Skleroproteiny (fibrilární bílkoviny)

bílkoviny s vláknitou strukturou, nerozpustné ve vodě, stavební materiál živočišných organismů, např. :
kolagen je obsažen v kůži, šlachách, chrupavkách, kostech, tvoří asi třetinu všech bílkovin v živočišných organismech
kreatin je součástí vlasů, nehtů, kůže, peří

Sféroproteiny (globulární bílkoviny)

bílkoviny s kulovitou strukturou, rozpustné ve vodě a v roztocích solí, mají rozmanité funkce, např.:
ALBUMINY jsou rozpustné ve vodě, jsou součástí např. krevního séra vaječného bílku, mléka
GLOBULINY jsou málo rozpustné ve vodě, dobře rozpustné v roztocích solí, jsou součástí např. krevního séra vaječného bílku, mléka; podílejí se na obranyschopnosti organismu
HISTONY obsahují zásadité aminokyseliny, vyskytují se v buněčných jádrech, kde jsou vázány na nukleové kyseliny

Složené bílkoviny

FOSFOPROTEINY obsahují kyselinu fosforečnou, která je esterově vázána na hydroxylové skupině serinu, např. kasein
HEMOPROTEINY obsahují barevnou složku hem, např. hemoglobin, myoglobin
METALOPROTEINY obsahují kovy, které přenášejí nebo uskladňují, např. transferuj
NUKLEOPROTEINY obsahují nukleovou kyselinu, jsou složkou buněčných jader
LIPOPROTEINY obsahují lipidy, podílejí se na stavbě buněčných membrán