Aminokyseliny a bílkoviny

Aminokyseliny jsou stavebními jednotkami bílkovin. Všechny aminokyseliny, které tvoří bílkovin (asi 20), jí aminokyselinu v poloze a.

Obecný vzorec:

COOH

 

H₂N              C               H

 

 

R                (athyl nebo aryl)

 

Záleží na koncentraci H⁺ nebo OH^– iontů na kterou stranu se rovnováha posune:

 

R                                                                  R

H⁺

H₂N              C              COO ^–                            H₃N⁺         C         COOH                                        

OH^–

H                                                                   H

 

Nejdůležitějších 20 aminokyselin:

Alanin, leucin, isolaucin, valin, prolin, fenylalanin, tryptofan, methionin ( glycin, senin, threonin, tyrosin, asparagin, glutamin, cystein), lysin, arginin, histidin (kyselina asparagová, kyselina glutamová).

 

Reakcí dvou aminokyslin vzniká dipeptid, např. glycin – serin

NH₂–CH₂–COOH + NH₂–CH–COOH                    H₂O + NH₂–CH₂– CO–NH – CH–COOH

 

 

CH₂                             peptidová nebo peptidická        CH₂

vazba

OH                                                                              OH

 

Spojením mnoha molekul aminokyselin do lineálního řetězce vzniká polypetid. Řetězce složené z více než sta aminokyselinových zbytků se nazývají bílkoviny nebo proteiny.

 

Struktura:

O fyzikálních a chemických vlastnostech bílkovin rozhoduje nejen druh a počet aminokyselin, ale také jejich pořadí, ve kterém jsou bílkoviny navzájem vázány.

 

Primární struktura – lineární řetězce

1. Vláknité – fibrilární – bílkoviny mají stavbu nejjednodušší. Jejich polypeptidové řetězce jsou uspořádány v jednom směru a tvoří rovnoběžné tvary – velmi pevné (např. svalová vláknina apod.)
2. Clobulární (tvar kluba) – polypetidy v kulovitém tvaru jsou většinou dobře rozpustné ve vodě, u obou skupin jsou mezi vlákny polypeptidů ještě jiné vazby. Jsou to: disulfidový můstek, vodíkový můstek, iontová vazba.

 

Sekundární struktura – je to prostorové uspořádání polypeptidického řetězce. Může mít podobu skládaného listu nebo šroubovice pravotočivé (helix).

 

Terciární struktura je uspořádání celého polypeptidického řetězce v prostoru, na jehož stabilizaci se podílejí především disulfidické můstky.

 

Kvarterní struktura se skládá z různých podjednotek a nebílkovinných složek jako jsou cukry, nukleonové kyseliny, lipidy, iont nějakého kovu a HPO. Rozpad struktury bílkovin se nazývá denaturace. Denaturace teplem nebo změnou pH se reakce nevratná (gel), bílkovina se též nikdy nevrátí do původní struktury (vaječný bílek + teplo) a vratné (reversibilní) např. zvýšenou koncentrací solí.

 

Významné skupiny bílkovin:

Jednoduché (primární a sekundární struktura)

1. Albuminy – rozpustné ve vodě, teplem se srážejí – koagulují – např. albumin mléčný, vaječný, krevní.
2. Globulin – nerozpustní, mají podobné složení a výskyt
3. Histony – vázány v buněčných jádrech, např. globin
4. Prolaminy – nerozpustné ve vodě, jsou rostlinného původu (lepek)
5. Skleroproteiny
6. Kolagen – šlachy, chrupavky, kůže
7. Keratin – v peří, poytech, nehtech, vlasech, rohovina

 

Složené (terciární a kvarterní struktura)

1. Fosfoproteidy (obsahují H₃PO₄), např. kasein (tvaroh – sušený), legumin (v luštěninách)
2. Nukleoproteidy – v nukleových kyselinách
3. Chromoproteidy – obsahují barevnou složku, např. iont nějakého kovu, např. hemohlobin obsahuje Fe.

 

Bílkoviny a výživa lidstva:

4. Lipoproteidy – obsahují lipidy. Podílejí se na stavbě buněčných membrán.