Aminokyseliny a bílkoviny
Aminokyseliny jsou stavebními jednotkami bílkovin. Všechny aminokyseliny, které tvoří bílkovin (asi 20), jí aminokyselinu v poloze a.
Obecný vzorec:
COOH
H2N C H
R (athyl nebo aryl)
Záleží na koncentraci H+ nebo OH– iontů na kterou stranu se rovnováha posune:
R R
H+
H2N C COO – H3N+ C COOH
OH–
H H
Nejdůležitějších 20 aminokyselin:
Alanin, leucin, isolaucin, valin, prolin, fenylalanin, tryptofan, methionin ( glycin, senin, threonin, tyrosin, asparagin, glutamin, cystein), lysin, arginin, histidin (kyselina asparagová, kyselina glutamová).
Reakcí dvou aminokyslin vzniká dipeptid, např. glycin – serin
NH2–CH2–COOH + NH2–CH–COOH H2O + NH2–CH2– CO–NH – CH–COOH
CH2 peptidová nebo peptidická CH2
vazba
OH OH
Spojením mnoha molekul aminokyselin do lineálního řetězce vzniká polypetid. Řetězce složené z více než sta aminokyselinových zbytků se nazývají bílkoviny nebo proteiny.
Struktura:
O fyzikálních a chemických vlastnostech bílkovin rozhoduje nejen druh a počet aminokyselin, ale také jejich pořadí, ve kterém jsou bílkoviny navzájem vázány.
Primární struktura – lineární řetězce
- Vláknité – fibrilární – bílkoviny mají stavbu nejjednodušší. Jejich polypeptidové řetězce jsou uspořádány v jednom směru a tvoří rovnoběžné tvary – velmi pevné (např. svalová vláknina apod.)
- Clobulární (tvar kluba) – polypetidy v kulovitém tvaru jsou většinou dobře rozpustné ve vodě, u obou skupin jsou mezi vlákny polypeptidů ještě jiné vazby. Jsou to: disulfidový můstek, vodíkový můstek, iontová vazba.
Sekundární struktura – je to prostorové uspořádání polypeptidického řetězce. Může mít podobu skládaného listu nebo šroubovice pravotočivé (helix).
Terciární struktura je uspořádání celého polypeptidického řetězce v prostoru, na jehož stabilizaci se podílejí především disulfidické můstky.
Kvarterní struktura se skládá z různých podjednotek a nebílkovinných složek jako jsou cukry, nukleonové kyseliny, lipidy, iont nějakého kovu a HPO. Rozpad struktury bílkovin se nazývá denaturace. Denaturace teplem nebo změnou pH se reakce nevratná (gel), bílkovina se též nikdy nevrátí do původní struktury (vaječný bílek + teplo) a vratné (reversibilní) např. zvýšenou koncentrací solí.
Významné skupiny bílkovin:
Jednoduché (primární a sekundární struktura)
- Albuminy – rozpustné ve vodě, teplem se srážejí – koagulují – např. albumin mléčný, vaječný, krevní.
- Globulin – nerozpustní, mají podobné složení a výskyt
- Histony – vázány v buněčných jádrech, např. globin
- Prolaminy – nerozpustné ve vodě, jsou rostlinného původu (lepek)
- Skleroproteiny
- Kolagen – šlachy, chrupavky, kůže
- Keratin – v peří, poytech, nehtech, vlasech, rohovina
Složené (terciární a kvarterní struktura)
- Fosfoproteidy (obsahují H3PO4), např. kasein (tvaroh – sušený), legumin (v luštěninách)
- Nukleoproteidy – v nukleových kyselinách
- Chromoproteidy – obsahují barevnou složku, např. iont nějakého kovu, např. hemohlobin obsahuje Fe.
Bílkoviny a výživa lidstva:
- Lipoproteidy – obsahují lipidy. Podílejí se na stavbě buněčných membrán.